Phenobarbital, Amyloflagellula, Amylofungus

Phenobarbital: Phenobarbital , och bekannt als Phenobarbiton oder Phenobarb , oder mam Handelsnumm Luminal , ass e Medikament vum barbiturate Typ. Et gëtt vun der Weltgesondheetsorganisatioun (WHO) fir d'Behandlung vu verschiddenen Aarte vun Epilepsie an den Entwécklungslänner recommandéiert. An der entwéckelt Welt gëtt et allgemeng benotzt fir Krampfungen bei jonke Kanner ze behandelen, während aner Medikamenter normalerweis bei eelere Kanner an Erwuessener benotzt ginn. Et kann intravenös benotzt ginn, an e Muskel injizéiert oder mam Mond geholl ginn. D'Injektibel Form kann benotzt ginn fir Status Epilepticus ze behandelen. Phenobarbital gëtt geleeëntlech benotzt fir Schwieregkeeten ze schlofen, Angschtzoustänn, an Drogen zréckzéien a fir mat der Operatioun ze hëllefen. Et fänkt normalerweis innerhalb vu fënnef Minutten un wann et intravenös benotzt gëtt an eng hallef Stonn wann et mam Mond verwalt gëtt. Seng Effekter dauere fir véier Stonne bis zwee Deeg.
Amyloflagellula: Amyloflagellula ass eng Gattung vu Pilze an der Famill Marasmiaceae.
Amylofungus: Amylofungus ass eng Gattung vu Pilze an der Stereaceae Famill.
Amelogenese: Amelogenese ass d'Bildung vun Email op Zänn a fänkt un wann d'Kroun sech während der fortgeschratt Klackestuf vun der Zännentwécklung formt nodeems d'Dentinogenese eng éischt Schicht Dentin bildet. Den Dentin muss präsent sinn fir en Email ze bilden. Ameloblaster mussen och präsent sinn fir d'Dentinogenese weiderzeféieren.
Amylase: Eng Amylase ass en Enzym dat d'Hydrolyse vu Stäerkt an Zocker katalyséiert. Amylase ass präsent am Spaut vu Mënschen an e puer aner Säugedéieren, wou et de chemesche Prozess vun der Verdauung ufänkt. Liewensmëttel déi grouss Quantitéiten u Stärk awer wéineg Zocker enthalen, wéi Rais a Gromperen, kënnen e bësse séisse Goût kréien, wa se geknaut ginn, well d'Amylase e puer vun hirem Stäerkt an Zocker degradéiert. D'Bauchspaicheldrüs an d'Salivdrüse maachen Amylase fir Nahrungsstärkelen an Disacchariden an Trisacchariden ze hydrolyséieren déi vun aneren Enzymen zu Glukos ëmgewandelt ginn fir dem Kierper Energie ze liwweren. Planzen an e puer Bakterien produzéieren och Amylase. Spezifesch Amylaseproteine ​​gi vu verschiddene griichesche Buschtawen designéiert. All Amylasen si Glycosidhydrolasen an handelen op α-1,4-glykosidesch Bindungen.
Amylohyphus: Amylohyphus ass eng Pilzgenus an der Famill Stereaceae. Et gouf vum norwegesche Mykolog Leif Ryvarden am Joer 1978 ëmgeschriwwen fir den eenzege Krustpilz Amylohyphus africanus ze enthalen. De Pilz, deen als dënn Krust op Laubholz wiisst, huet eng hellbrong Uewerfläch mat glaten, gielzeg Rand. D'Spore produzéiert vum Pilz sinn zylindresch, dënnwandeg an net-Amyloid, moossen 12-15 duerch 5-7 μm. Amylohyphus africanus gëtt a Rwanda fonnt.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Amyloid Beta: Amyloid Beta bezeechent Peptide vu 36-43 Aminosäuren, déi den Haaptkomponent vun den Amyloidplacken sinn, déi am Gehir vu Leit mat Alzheimer Krankheet fonnt ginn. D'Peptide kommen aus dem Amyloid Virleeferprotein (APP), dee vu Beta-Secretase a Gamma-Secretase ofgeschnidden ass fir Aβ ze ginn. Aβ Moleküle kënne aggregéiere fir flexibel opléisbar Oligomeren ze bilden déi a verschiddene Formen existéiere kënnen. Et gëtt elo gegleeft datt verschidde falsch gefalteten Oligomeren aner Aβ Molekülen induce kënnen och déi falsch gefëllten oligomer Form ze huelen, wat zu enger Kettenreaktioun ähnlech zu enger Prion Infektioun féiert. D'Oligomer si gëfteg fir Nerve Zellen. Dat anert Protein, dat an der Alzheimer Krankheet implizéiert ass, tau Protein, formt och sou prionähnlech falsch gefëllten Oligomeren, an et gëtt e puer Beweiser datt falsch gefëllten Aβ Tau induce kënnen ze falsch ze falen.
Amyloid Beta: Amyloid Beta bezeechent Peptide vu 36-43 Aminosäuren, déi den Haaptkomponent vun den Amyloidplacken sinn, déi am Gehir vu Leit mat Alzheimer Krankheet fonnt ginn. D'Peptide kommen aus dem Amyloid Virleeferprotein (APP), dee vu Beta-Secretase a Gamma-Secretase ofgeschnidden ass fir Aβ ze ginn. Aβ Moleküle kënne aggregéiere fir flexibel opléisbar Oligomeren ze bilden déi a verschiddene Formen existéiere kënnen. Et gëtt elo gegleeft datt verschidde falsch gefalteten Oligomeren aner Aβ Molekülen induce kënnen och déi falsch gefëllten oligomer Form ze huelen, wat zu enger Kettenreaktioun ähnlech zu enger Prion Infektioun féiert. D'Oligomer si gëfteg fir Nerve Zellen. Dat anert Protein, dat an der Alzheimer Krankheet implizéiert ass, tau Protein, formt och sou prionähnlech falsch gefëllten Oligomeren, an et gëtt e puer Beweiser datt falsch gefëllten Aβ Tau induce kënnen ze falsch ze falen.
Amyloid Beta: Amyloid Beta bezeechent Peptide vu 36-43 Aminosäuren, déi den Haaptkomponent vun den Amyloidplacken sinn, déi am Gehir vu Leit mat Alzheimer Krankheet fonnt ginn. D'Peptide kommen aus dem Amyloid Virleeferprotein (APP), dee vu Beta-Secretase a Gamma-Secretase ofgeschnidden ass fir Aβ ze ginn. Aβ Moleküle kënne aggregéiere fir flexibel opléisbar Oligomeren ze bilden déi a verschiddene Formen existéiere kënnen. Et gëtt elo gegleeft datt verschidde falsch gefalteten Oligomeren aner Aβ Molekülen induce kënnen och déi falsch gefëllten oligomer Form ze huelen, wat zu enger Kettenreaktioun ähnlech zu enger Prion Infektioun féiert. D'Oligomer si gëfteg fir Nerve Zellen. Dat anert Protein, dat an der Alzheimer Krankheet implizéiert ass, tau Protein, formt och sou prionähnlech falsch gefëllten Oligomeren, an et gëtt e puer Beweiser datt falsch gefëllten Aβ Tau induce kënnen ze falsch ze falen.
Amyloid-Beta Virleeferprotein: Amyloid-Beta Virleeferprotein ( APP ) ass en integralt Membranprotein a ville Gewëss ausgedréckt a konzentréiert an de Synapsen vun Neuronen. Et funktionnéiert als Zelloberflächenrezeptor a gouf als Regulator vun der Synapsebildung, der neuraler Plastizitéit, der antimikrobieller Aktivitéit an dem Eisen Export implizéiert. Et gëtt kodéiert fir vum Gene APP an ass bekanntst als Virleefermolekül, deem seng Proteolyse Amyloid Beta generéiert (Aβ), e Polypeptid mat 37 bis 49 Aminosaierreschter, deem seng Amyloid fibrillär Form de primäre Bestanddeel vun Amyloidplacken ass, déi an de Gehirer fonnt ginn. vun Alzheimer Krankheet Patienten.
Amyloid-Beta Virleefer Proteinsekretase: Secretases sinn Enzyme déi "Stécker" méi laang Protein ofschneiden, dat an der Zellmembran agebett ass.
Amyloid-bezunnene Bildabnormalitéiten: Amyloid-bezunnte Bildungsanomalien ( ARIA ) sinn anormal Differenzen déi am Neuroimaging vun den Alzheimer Krankheet Patienten gesi ginn, verbonne mat amyloid-modifizéierenden Therapien, besonnesch mënschlech monoklonal Antikörper wéi Aducanumab. Et ginn zwou Aarte vun ARIA - ARIA-E an ARIA-H. De Phänomen gouf als éischt a Prozesser vu Bapineuzumab gesinn.
Amyloid Beta: Amyloid Beta bezeechent Peptide vu 36-43 Aminosäuren, déi den Haaptkomponent vun den Amyloidplacken sinn, déi am Gehir vu Leit mat Alzheimer Krankheet fonnt ginn. D'Peptide kommen aus dem Amyloid Virleeferprotein (APP), dee vu Beta-Secretase a Gamma-Secretase ofgeschnidden ass fir Aβ ze ginn. Aβ Moleküle kënne aggregéiere fir flexibel opléisbar Oligomeren ze bilden déi a verschiddene Formen existéiere kënnen. Et gëtt elo gegleeft datt verschidde falsch gefalteten Oligomeren aner Aβ Molekülen induce kënnen och déi falsch gefëllten oligomer Form ze huelen, wat zu enger Kettenreaktioun ähnlech zu enger Prion Infektioun féiert. D'Oligomer si gëfteg fir Nerve Zellen. Dat anert Protein, dat an der Alzheimer Krankheet implizéiert ass, tau Protein, formt och sou prionähnlech falsch gefëllten Oligomeren, an et gëtt e puer Beweiser datt falsch gefëllten Aβ Tau induce kënnen ze falsch ze falen.
Amyloid (Journal): Amyloid: de Journal of Protein Folding Disorders ass eng peer-reviewed wëssenschaftlech Zäitschrëft déi originell Fuerschung publizéiert an Artikelen iwwer all Aspekter vun de Proteingruppen an assoziéiert Stéierunge verëffentlecht, déi als Amyloidosen klasséiert sinn wéi och aner Stéierunge verbonne mat anormaler Proteinfolding. De Journal huet e grousst Fokus op Etiologie, Pathogenese, Histopathologie, chemescher Struktur an der Natur vun der Fibrillogenese a publizéiert och Aarbechten iwwer d'genetesch Aspekter vu ville vun dëse Stéierungen. Et ass déi offiziell Zäitschrëft vun der International Society of Amyloidosis . De Journal gouf am Joer 1994 als " AMYLOID: The International Journal of Experimental & Clinical Investigation " gegrënnt bis zum Nummwiessel 2004. Den Impaktfaktor am Joer 2017 war 4.048. Den Dr Alan Cohen war de Grënnungsediteur a vun 1994 bis 2010 den éischte Chefredakter vun Amyloid: De Journal of Protein Folding Disorders . Den aktuelle Chefredakter ass de Per Westermark.
Amyloid (Journal): Amyloid: de Journal of Protein Folding Disorders ass eng peer-reviewed wëssenschaftlech Zäitschrëft déi originell Fuerschung publizéiert an Artikelen iwwer all Aspekter vun de Proteingruppen an assoziéiert Stéierunge verëffentlecht, déi als Amyloidosen klasséiert sinn wéi och aner Stéierunge verbonne mat anormaler Proteinfolding. De Journal huet e grousst Fokus op Etiologie, Pathogenese, Histopathologie, chemescher Struktur an der Natur vun der Fibrillogenese a publizéiert och Aarbechten iwwer d'genetesch Aspekter vu ville vun dëse Stéierungen. Et ass déi offiziell Zäitschrëft vun der International Society of Amyloidosis . De Journal gouf am Joer 1994 als " AMYLOID: The International Journal of Experimental & Clinical Investigation " gegrënnt bis zum Nummwiessel 2004. Den Impaktfaktor am Joer 2017 war 4.048. Den Dr Alan Cohen war de Grënnungsediteur a vun 1994 bis 2010 den éischte Chefredakter vun Amyloid: De Journal of Protein Folding Disorders . Den aktuelle Chefredakter ass de Per Westermark.
Amyloid (Desambiguation): En Amyloid ass ee vu bestëmmten onléisleche fibrous Proteinaggregater.
Amyloid (Journal): Amyloid: de Journal of Protein Folding Disorders ass eng peer-reviewed wëssenschaftlech Zäitschrëft déi originell Fuerschung publizéiert an Artikelen iwwer all Aspekter vun de Proteingruppen an assoziéiert Stéierunge verëffentlecht, déi als Amyloidosen klasséiert sinn wéi och aner Stéierunge verbonne mat anormaler Proteinfolding. De Journal huet e grousst Fokus op Etiologie, Pathogenese, Histopathologie, chemescher Struktur an der Natur vun der Fibrillogenese a publizéiert och Aarbechten iwwer d'genetesch Aspekter vu ville vun dëse Stéierungen. Et ass déi offiziell Zäitschrëft vun der International Society of Amyloidosis . De Journal gouf am Joer 1994 als " AMYLOID: The International Journal of Experimental & Clinical Investigation " gegrënnt bis zum Nummwiessel 2004. Den Impaktfaktor am Joer 2017 war 4.048. Den Dr Alan Cohen war de Grënnungsediteur a vun 1994 bis 2010 den éischte Chefredakter vun Amyloid: De Journal of Protein Folding Disorders . Den aktuelle Chefredakter ass de Per Westermark.
Amyloid (Mykologie): An der Mykologie gëtt en Tissu oder Feature gesot Amyloid ze sinn, wann et eng positiv Amyloidreaktioun huet wann en engem rauen chemesche Test ausgesat gëtt mat Jod als Zutat vun entweder dem Melzer Reagens oder der Lugol Léisung, a produzéiert eng blo bis blo-schwaarz Fleckung. De Begrëff "Amyloid" ass ofgeleet vum Latäin Amyloideus (" starchähnlech "). Et bezitt sech op de Fakt datt Stärke eng ähnlech Reaktioun gëtt, och eng Amyloidreaktioun genannt. Den Test kann op mikroskopesch Feature sinn, wéi Sporewänn oder Bindemaueren, oder den Apicalen Apparat oder ganz Ascusmauer vun engem Ascus, oder eng makroskopesch Reaktioun op Tissu sinn, wou eng Drëps vum Reagens applizéiert gëtt. Negativ Reaktiounen, genannt Inamyloid oder Nonamyloid , si fir Strukturen déi bleech giel-brong oder kloer bleiwen. Eng Reaktioun déi eng déif rout-rout-brong Fleckung produzéiert gëtt entweder als Dextrinoid Reaktioun oder eng Hemiamyloid Reaktioun bezeechent.
Serum Amyloid A: Serum Amyloid A (SAA) Proteine ​​sinn eng Famill vun Apolipoproteine ​​verbonne mat Héichdicht Lipoprotein (HDL) am Plasma. Verschidde Isoforme vu SAA ginn konstitutiv op verschidden Niveauen ausgedréckt oder als Äntwert op entzündlech Reizen. Dës Proteine ​​gi virun allem vun der Liewer produzéiert.
Amyloid Beta: Amyloid Beta bezeechent Peptide vu 36-43 Aminosäuren, déi den Haaptkomponent vun den Amyloidplacken sinn, déi am Gehir vu Leit mat Alzheimer Krankheet fonnt ginn. D'Peptide kommen aus dem Amyloid Virleeferprotein (APP), dee vu Beta-Secretase a Gamma-Secretase ofgeschnidden ass fir Aβ ze ginn. Aβ Moleküle kënne aggregéiere fir flexibel opléisbar Oligomeren ze bilden déi a verschiddene Formen existéiere kënnen. Et gëtt elo gegleeft datt verschidde falsch gefalteten Oligomeren aner Aβ Molekülen induce kënnen och déi falsch gefëllten oligomer Form ze huelen, wat zu enger Kettenreaktioun ähnlech zu enger Prion Infektioun féiert. D'Oligomer si gëfteg fir Nerve Zellen. Dat anert Protein, dat an der Alzheimer Krankheet implizéiert ass, tau Protein, formt och sou prionähnlech falsch gefëllten Oligomeren, an et gëtt e puer Beweiser datt falsch gefëllten Aβ Tau induce kënnen ze falsch ze falen.
Familial Amyloid Neuropathie: Déi famill Amyloid Neuropathien sinn eng rar Grupp vun autosomal dominante Krankheeten, woubäi den autonomen Nervensystem an / oder aner Nerven duerch Protein Aggregatioun an / oder Amyloid Fibril Bildung kompromittéiert sinn.
Serum Amyloid P Komponent: De Serum Amyloid P Komponent (SAP) ass déi identesch Serum Form vun Amyloid P Komponent (AP), e 25kDa pentamerescht Protein als éischt als pentagonal Bestanddeel vun in vivo pathologeschen Depositioune genannt "Amyloid" identifizéiert. APCS ass säi mënschlecht Gen.
Amylin: Amylin, oder Insel Amyloid Polypeptid ( IAPP ), ass e 37-Rescht Peptid Hormon. Et gëtt mat Insulin aus der Bauchspeicheldrüs β-Zellen am Verhältnis vun ongeféier 100: 1 (Insulin: Amylin) cosecretéiert. Amylin spillt eng Roll an der glykämescher Regulatioun andeems se gastric Eidelung verlangsamt a Sättigung fördert, doduerch postprandial Spikes am Bluttzockerspigel verhënnert.
Cerebral Amyloid Angiopathie: Cerebral Amyloid Angiopathie (CAA), ass eng Form vun Angiopathie an där Amyloid Beta Peptidablagerungen an de Mauere vu klengen a mëttlere Bluttgefässer vum Zentralnervensystem a Meninges. De Begrëff congophil gëtt heiansdo benotzt well d'Präsenz vun den anormalen Aggregatioune vum Amyloid kann duerch mikroskopesch Untersuchung vu Gehirergewebe no der Faarf mam Kongo Rot demonstréiert ginn. D'Amyloid Material gëtt nëmmen am Gehir fonnt an als sou ass d'Krankheet net mat anere Formen vun Amyloidose verbonnen.
AA Amyloidose: AA Amyloidose ass eng Form vun Amyloidose, eng Krankheet déi sech duerch déi anormal Oflagerung vu Faseren aus onléisbarem Protein am extrazelluläre Raum vu verschiddene Gewëss an Organer charakteriséiert. An AA Amyloidose ass dat ofgesate Protein Serum Amyloid A Protein (SAA), en akut-Phaseprotein dat normalerweis opléisbar ass an deem seng Plasmakonzentratioun am héchsten ass während der Entzündung.
Amyloid Beta: Amyloid Beta bezeechent Peptide vu 36-43 Aminosäuren, déi den Haaptkomponent vun den Amyloidplacken sinn, déi am Gehir vu Leit mat Alzheimer Krankheet fonnt ginn. D'Peptide kommen aus dem Amyloid Virleeferprotein (APP), dee vu Beta-Secretase a Gamma-Secretase ofgeschnidden ass fir Aβ ze ginn. Aβ Moleküle kënne aggregéiere fir flexibel opléisbar Oligomeren ze bilden déi a verschiddene Formen existéiere kënnen. Et gëtt elo gegleeft datt verschidde falsch gefalteten Oligomeren aner Aβ Molekülen induce kënnen och déi falsch gefëllten oligomer Form ze huelen, wat zu enger Kettenreaktioun ähnlech zu enger Prion Infektioun féiert. D'Oligomer si gëfteg fir Nerve Zellen. Dat anert Protein, dat an der Alzheimer Krankheet implizéiert ass, tau Protein, formt och sou prionähnlech falsch gefëllten Oligomeren, an et gëtt e puer Beweiser datt falsch gefëllten Aβ Tau induce kënnen ze falsch ze falen.
Amyloid Beta: Amyloid Beta bezeechent Peptide vu 36-43 Aminosäuren, déi den Haaptkomponent vun den Amyloidplacken sinn, déi am Gehir vu Leit mat Alzheimer Krankheet fonnt ginn. D'Peptide kommen aus dem Amyloid Virleeferprotein (APP), dee vu Beta-Secretase a Gamma-Secretase ofgeschnidden ass fir Aβ ze ginn. Aβ Moleküle kënne aggregéiere fir flexibel opléisbar Oligomeren ze bilden déi a verschiddene Formen existéiere kënnen. Et gëtt elo gegleeft datt verschidde falsch gefalteten Oligomeren aner Aβ Molekülen induce kënnen och déi falsch gefëllten oligomer Form ze huelen, wat zu enger Kettenreaktioun ähnlech zu enger Prion Infektioun féiert. D'Oligomer si gëfteg fir Nerve Zellen. Dat anert Protein, dat an der Alzheimer Krankheet implizéiert ass, tau Protein, formt och sou prionähnlech falsch gefëllten Oligomeren, an et gëtt e puer Beweiser datt falsch gefëllten Aβ Tau induce kënnen ze falsch ze falen.
Amyloid-Beta Virleeferprotein: Amyloid-Beta Virleeferprotein ( APP ) ass en integralt Membranprotein a ville Gewëss ausgedréckt a konzentréiert an de Synapsen vun Neuronen. Et funktionnéiert als Zelloberflächenrezeptor a gouf als Regulator vun der Synapsebildung, der neuraler Plastizitéit, der antimikrobieller Aktivitéit an dem Eisen Export implizéiert. Et gëtt kodéiert fir vum Gene APP an ass bekanntst als Virleefermolekül, deem seng Proteolyse Amyloid Beta generéiert (Aβ), e Polypeptid mat 37 bis 49 Aminosaierreschter, deem seng Amyloid fibrillär Form de primäre Bestanddeel vun Amyloidplacken ass, déi an de Gehirer fonnt ginn. vun Alzheimer Krankheet Patienten.
Amyloid Beta: Amyloid Beta bezeechent Peptide vu 36-43 Aminosäuren, déi den Haaptkomponent vun den Amyloidplacken sinn, déi am Gehir vu Leit mat Alzheimer Krankheet fonnt ginn. D'Peptide kommen aus dem Amyloid Virleeferprotein (APP), dee vu Beta-Secretase a Gamma-Secretase ofgeschnidden ass fir Aβ ze ginn. Aβ Moleküle kënne aggregéiere fir flexibel opléisbar Oligomeren ze bilden déi a verschiddene Formen existéiere kënnen. Et gëtt elo gegleeft datt verschidde falsch gefalteten Oligomeren aner Aβ Molekülen induce kënnen och déi falsch gefëllten oligomer Form ze huelen, wat zu enger Kettenreaktioun ähnlech zu enger Prion Infektioun féiert. D'Oligomer si gëfteg fir Nerve Zellen. Dat anert Protein, dat an der Alzheimer Krankheet implizéiert ass, tau Protein, formt och sou prionähnlech falsch gefëllten Oligomeren, an et gëtt e puer Beweiser datt falsch gefëllten Aβ Tau induce kënnen ze falsch ze falen.
Amyloid Beta: Amyloid Beta bezeechent Peptide vu 36-43 Aminosäuren, déi den Haaptkomponent vun den Amyloidplacken sinn, déi am Gehir vu Leit mat Alzheimer Krankheet fonnt ginn. D'Peptide kommen aus dem Amyloid Virleeferprotein (APP), dee vu Beta-Secretase a Gamma-Secretase ofgeschnidden ass fir Aβ ze ginn. Aβ Moleküle kënne aggregéiere fir flexibel opléisbar Oligomeren ze bilden déi a verschiddene Formen existéiere kënnen. Et gëtt elo gegleeft datt verschidde falsch gefalteten Oligomeren aner Aβ Molekülen induce kënnen och déi falsch gefëllten oligomer Form ze huelen, wat zu enger Kettenreaktioun ähnlech zu enger Prion Infektioun féiert. D'Oligomer si gëfteg fir Nerve Zellen. Dat anert Protein, dat an der Alzheimer Krankheet implizéiert ass, tau Protein, formt och sou prionähnlech falsch gefëllten Oligomeren, an et gëtt e puer Beweiser datt falsch gefëllten Aβ Tau induce kënnen ze falsch ze falen.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Amyloid Kardiomyopathie: Amyloid Kardiomyopathie ass eng Bedingung déi zum Doud vum Deel vum Myokardium resultéiert. Et ass verbonne mat der systemescher Produktioun an der Verëffentlechung vu villen amyloidogenen Proteinen, besonnesch Immunoglobulin Liichtkette oder Transthyretin (TTR). Et kann duerch déi extrazellular Oflagerung vun Amyloiden charakteriséiert ginn, klappbar Proteine ​​déi zesumme pechen fir Fibrillen am Häerz ze bauen. Den Amyloid kann ënner polariséiertem Liicht a Kongo rout gefierft Biopsie gesi ginn.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Amyloidose: Amyloidose ass eng Grupp vu Krankheeten an deenen anormale Proteine, bekannt als Amyloidfibrillen, an Tissu opbauen. Et gi verschidden Typen mat ënnerschiddleche Symptomer; Unzeeche an Symptomer kënne Diarrho, Gewiichtsverloscht, Middegkeet, Vergréisserung vun der Zong, Blutungen, Taubness, schwaach mam Stand, Schwellung vun de Been, oder Vergréisserung vun der Milz enthalen.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Biochemie vun der Alzheimer Krankheet: D' Biochemie vun der Alzheimer Krankheet , déi heefegst Ursaach vun Demenz, ass nach net ganz gutt verstanen. D'Alzheimer Krankheet (AD) gouf als Proteopathie identifizéiert, eng Protein falsch falsch Krankheet wéinst der Akkumulation vun anormal gefalteten Amyloid Beta (Aβ) Protein am Gehir. Amyloid Beta ass e kuerzt Peptid dat en anormalt proteolytescht Nieweprodukt vum transmembrane Protein Amyloid-Beta Virleeferprotein (APP) ass, deem seng Funktioun onkloer ass awer geduecht an neuronal Entwécklung bedeelegt ze sinn. D'Preseniline si Komponente vum proteolytesche Komplex involvéiert an der APP Veraarbechtung an der Degradatioun.
AL Amyloidose: Amyloid Liichtkette ( AL ) Amyloidose , och bekannt als primär Amyloidose , ass déi heefegst Form vu systemescher Amyloidose an den USA. D'Krankheet gëtt verursaacht wann d'Antikörper produzéiert Zellen vun enger Persoun net richteg funktionnéieren an anormal Proteinfasere produzéieren aus Komponente vun Antikörper genannt Liichtketten. Dës Liichtkette kommen zesumme fir Amyloidlager ze bilden déi eescht Schued u verschiddenen Organer verursaache kënnen. Anormal liicht Ketten am Urin ginn heiansdo als "Bence Jones Protein" bezeechent.
Familial Nierenamyloidose: Familial Nierenamyloidose ass eng Form vun Amyloidose déi haaptsächlech an der Nier presentéiert.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Familial Amyloid Neuropathie: Déi famill Amyloid Neuropathien sinn eng rar Grupp vun autosomal dominante Krankheeten, woubäi den autonomen Nervensystem an / oder aner Nerven duerch Protein Aggregatioun an / oder Amyloid Fibril Bildung kompromittéiert sinn.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Amyloid Placken: Amyloid Plaques sinn extrazellular Oflagerunge vum Amyloid Beta (Aβ) Protein haaptsächlech an der groer Matière vum Gehir. Degenerativ neuronal Elementer an en Iwwerfloss u Mikroglia an Astrozyten kënne mat Amyloidplaquen assoziéiert ginn. E puer Plaques trëtt am Gehir op als Resultat vun der Senesenz (Alterung), awer grouss Zuel vu Placken an neurofibrilläre Knëppel si charakteristesch Charakteristike vun der Alzheimer Krankheet. Anormal Neuriten an Amyloid Plaques sinn kromm, dacks geschwollen Axonen an Dendriten. D'Neuriten enthalen eng Vielfalt vun Organellen a cellulärem Brochstéck, a vill vun hinnen enthalen charakteristesch gepaart helesch Filamenter, den ultrastrukturelle Bestanddeel vun neurofibrillären Täschen. D'Placke sinn héich variabel a Form a Gréisst; an Otemschwieregkeeten Rubriken immunostained fir Aβ, si enthalen eng aloggen-normal Gréisst Verdeelung Kéier mat enger Moyenne Plack Beräich vun 400-450 Metercarré micrometers (μm²). Déi klengst Placken, déi dacks aus diffusen Oflagerunge vun Aβ bestehen, si besonnesch vill. Déi scheinbar Gréisst vu Placken gëtt beaflosst vun der Aart vu Flecken, déi se benotzt fir se z'entdecken, a vum Fliger duerch deen se fir d'Analyse ënner dem Mikroskop agedeelt sinn. Placken bilden sech wann Aβ falsch ausklappt an aggregéiert an Oligomer a méi laang Polymeren, déi lescht sinn charakteristesch fir Amyloid. Misfolded an aggregéiert Aβ gëtt als neurotoxesch ugeholl, besonnesch a sengem oligomeren Zoustand.
Amyloid Placken: Amyloid Plaques sinn extrazellular Oflagerunge vum Amyloid Beta (Aβ) Protein haaptsächlech an der groer Matière vum Gehir. Degenerativ neuronal Elementer an en Iwwerfloss u Mikroglia an Astrozyten kënne mat Amyloidplaquen assoziéiert ginn. E puer Plaques trëtt am Gehir op als Resultat vun der Senesenz (Alterung), awer grouss Zuel vu Placken an neurofibrilläre Knëppel si charakteristesch Charakteristike vun der Alzheimer Krankheet. Anormal Neuriten an Amyloid Plaques sinn kromm, dacks geschwollen Axonen an Dendriten. D'Neuriten enthalen eng Vielfalt vun Organellen a cellulärem Brochstéck, a vill vun hinnen enthalen charakteristesch gepaart helesch Filamenter, den ultrastrukturelle Bestanddeel vun neurofibrillären Täschen. D'Placke sinn héich variabel a Form a Gréisst; an Otemschwieregkeeten Rubriken immunostained fir Aβ, si enthalen eng aloggen-normal Gréisst Verdeelung Kéier mat enger Moyenne Plack Beräich vun 400-450 Metercarré micrometers (μm²). Déi klengst Placken, déi dacks aus diffusen Oflagerunge vun Aβ bestehen, si besonnesch vill. Déi scheinbar Gréisst vu Placken gëtt beaflosst vun der Aart vu Flecken, déi se benotzt fir se z'entdecken, a vum Fliger duerch deen se fir d'Analyse ënner dem Mikroskop agedeelt sinn. Placken bilden sech wann Aβ falsch ausklappt an aggregéiert an Oligomer a méi laang Polymeren, déi lescht sinn charakteristesch fir Amyloid. Misfolded an aggregéiert Aβ gëtt als neurotoxesch ugeholl, besonnesch a sengem oligomeren Zoustand.
Familial Amyloid Neuropathie: Déi famill Amyloid Neuropathien sinn eng rar Grupp vun autosomal dominante Krankheeten, woubäi den autonomen Nervensystem an / oder aner Nerven duerch Protein Aggregatioun an / oder Amyloid Fibril Bildung kompromittéiert sinn.
Amyloid-Beta Virleeferprotein: Amyloid-Beta Virleeferprotein ( APP ) ass en integralt Membranprotein a ville Gewëss ausgedréckt a konzentréiert an de Synapsen vun Neuronen. Et funktionnéiert als Zelloberflächenrezeptor a gouf als Regulator vun der Synapsebildung, der neuraler Plastizitéit, der antimikrobieller Aktivitéit an dem Eisen Export implizéiert. Et gëtt kodéiert fir vum Gene APP an ass bekanntst als Virleefermolekül, deem seng Proteolyse Amyloid Beta generéiert (Aβ), e Polypeptid mat 37 bis 49 Aminosaierreschter, deem seng Amyloid fibrillär Form de primäre Bestanddeel vun Amyloidplacken ass, déi an de Gehirer fonnt ginn. vun Alzheimer Krankheet Patienten.
Amyloid-Beta Virleefer Proteinsekretase: Secretases sinn Enzyme déi "Stécker" méi laang Protein ofschneiden, dat an der Zellmembran agebett ass.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Amyloid purpura: Amyloid Purpura ass eng Bedingung déi duerch Blutungen ënner der Haut (Purpura) geprägt ass an e puer Leit mat Amyloidose. Seng Ursaach ass onbekannt, awer Koagulatiounsdefekte verursaacht duerch Amyloid ginn ugeholl dozou bäizedroen.
Amyloid (Mykologie): An der Mykologie gëtt en Tissu oder Feature gesot Amyloid ze sinn, wann et eng positiv Amyloidreaktioun huet wann en engem rauen chemesche Test ausgesat gëtt mat Jod als Zutat vun entweder dem Melzer Reagens oder der Lugol Léisung, a produzéiert eng blo bis blo-schwaarz Fleckung. De Begrëff "Amyloid" ass ofgeleet vum Latäin Amyloideus (" starchähnlech "). Et bezitt sech op de Fakt datt Stärke eng ähnlech Reaktioun gëtt, och eng Amyloidreaktioun genannt. Den Test kann op mikroskopesch Feature sinn, wéi Sporewänn oder Bindemaueren, oder den Apicalen Apparat oder ganz Ascusmauer vun engem Ascus, oder eng makroskopesch Reaktioun op Tissu sinn, wou eng Drëps vum Reagens applizéiert gëtt. Negativ Reaktiounen, genannt Inamyloid oder Nonamyloid , si fir Strukturen déi bleech giel-brong oder kloer bleiwen. Eng Reaktioun déi eng déif rout-rout-brong Fleckung produzéiert gëtt entweder als Dextrinoid Reaktioun oder eng Hemiamyloid Reaktioun bezeechent.
Porpoloma umbrosum: Porpoloma umbrosum , allgemeng als Amyloid Tricholoma bekannt , ass eng Aart vu Pilz an der Famill Tricholomataceae, an der Aart vun der Gattung Porpoloma . Et gouf éischt wëssenschaftlech vu Mykologen Alexander H. Smith a Maurice B. Walters am Joer 1943 als Spezies vun Tricholoma beschriwwen . De Rolf Singer huet en op Porpoloma am Joer 1962 iwwerdroen. De Champignon gëtt an Nordamerika fonnt, wou en eenzel fruucht oder a klenge Gruppen ënner Nadelbeem. Och wann et ähnlech wéi Tricholoma Spezies ass, gëtt et vun där Gattung duerch seng Amyloid Sporen ënnerscheet.
Amyloid Beta: Amyloid Beta bezeechent Peptide vu 36-43 Aminosäuren, déi den Haaptkomponent vun den Amyloidplacken sinn, déi am Gehir vu Leit mat Alzheimer Krankheet fonnt ginn. D'Peptide kommen aus dem Amyloid Virleeferprotein (APP), dee vu Beta-Secretase a Gamma-Secretase ofgeschnidden ass fir Aβ ze ginn. Aβ Moleküle kënne aggregéiere fir flexibel opléisbar Oligomeren ze bilden déi a verschiddene Formen existéiere kënnen. Et gëtt elo gegleeft datt verschidde falsch gefalteten Oligomeren aner Aβ Molekülen induce kënnen och déi falsch gefëllten oligomer Form ze huelen, wat zu enger Kettenreaktioun ähnlech zu enger Prion Infektioun féiert. D'Oligomer si gëfteg fir Nerve Zellen. Dat anert Protein, dat an der Alzheimer Krankheet implizéiert ass, tau Protein, formt och sou prionähnlech falsch gefëllten Oligomeren, an et gëtt e puer Beweiser datt falsch gefëllten Aβ Tau induce kënnen ze falsch ze falen.
Amyloidose: Amyloidose ass eng Grupp vu Krankheeten an deenen anormale Proteine, bekannt als Amyloidfibrillen, an Tissu opbauen. Et gi verschidden Typen mat ënnerschiddleche Symptomer; Unzeeche an Symptomer kënne Diarrho, Gewiichtsverloscht, Middegkeet, Vergréisserung vun der Zong, Blutungen, Taubness, schwaach mam Stand, Schwellung vun de Been, oder Vergréisserung vun der Milz enthalen.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Amyloidose: Amyloidose ass eng Grupp vu Krankheeten an deenen anormale Proteine, bekannt als Amyloidfibrillen, an Tissu opbauen. Et gi verschidden Typen mat ënnerschiddleche Symptomer; Unzeeche an Symptomer kënne Diarrho, Gewiichtsverloscht, Middegkeet, Vergréisserung vun der Zong, Blutungen, Taubness, schwaach mam Stand, Schwellung vun de Been, oder Vergréisserung vun der Milz enthalen.
Amyloidose: Amyloidose ass eng Grupp vu Krankheeten an deenen anormale Proteine, bekannt als Amyloidfibrillen, an Tissu opbauen. Et gi verschidden Typen mat ënnerschiddleche Symptomer; Unzeeche an Symptomer kënne Diarrho, Gewiichtsverloscht, Middegkeet, Vergréisserung vun der Zong, Blutungen, Taubness, schwaach mam Stand, Schwellung vun de Been, oder Vergréisserung vun der Milz enthalen.
Amyloidose: Amyloidose ass eng Grupp vu Krankheeten an deenen anormale Proteine, bekannt als Amyloidfibrillen, an Tissu opbauen. Et gi verschidden Typen mat ënnerschiddleche Symptomer; Unzeeche an Symptomer kënne Diarrho, Gewiichtsverloscht, Middegkeet, Vergréisserung vun der Zong, Blutungen, Taubness, schwaach mam Stand, Schwellung vun de Been, oder Vergréisserung vun der Milz enthalen.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Amyloidose: Amyloidose ass eng Grupp vu Krankheeten an deenen anormale Proteine, bekannt als Amyloidfibrillen, an Tissu opbauen. Et gi verschidden Typen mat ënnerschiddleche Symptomer; Unzeeche an Symptomer kënne Diarrho, Gewiichtsverloscht, Middegkeet, Vergréisserung vun der Zong, Blutungen, Taubness, schwaach mam Stand, Schwellung vun de Been, oder Vergréisserung vun der Milz enthalen.
Amyloidose: Amyloidose ass eng Grupp vu Krankheeten an deenen anormale Proteine, bekannt als Amyloidfibrillen, an Tissu opbauen. Et gi verschidden Typen mat ënnerschiddleche Symptomer; Unzeeche an Symptomer kënne Diarrho, Gewiichtsverloscht, Middegkeet, Vergréisserung vun der Zong, Blutungen, Taubness, schwaach mam Stand, Schwellung vun de Been, oder Vergréisserung vun der Milz enthalen.
Amyloid: Amyloiden sinn Aggregater vu Proteinen, déi sech duerch eng fibrillär Morphologie vu 7-13 nm am Duerchmiesser charakteriséieren, eng β-Plack sekundär Struktur a Fäegkeet fir vu besonnesche Faarwe gefierft ze ginn, wéi Kongo rout. Am mënschleche Kierper goufen Amyloiden un d'Entwécklung vu verschidde Krankheete verknëppelt. Pathogene Amyloiden entstinn wa fréier gesond Proteine ​​hir normal Struktur a physiologesch Funktioune verléieren (falsch ausklappen) a bilden fibrous Dépôten a Placken ronderëm Zellen déi déi gesond Funktioun vu Gewëss an Organer kënne stéieren.
Leucopholiota: Leucopholiota ass eng Gattung vu Pilze an der Pilzfamill Tricholomataceae. Et besteet aus der Art Leucopholiota decorosa a Leucopholiota lignicola .
Leucopholiota: Leucopholiota ass eng Gattung vu Pilze an der Pilzfamill Tricholomataceae. Et besteet aus der Art Leucopholiota decorosa a Leucopholiota lignicola .
Amylolytesche Prozess: Amylolytesche Prozess oder Amylolyse ass d'Konversioun vu Stäerkt an Zocker duerch d'Aktioun vu Säuren oder Enzyme wéi Amylase.
Amylase: Eng Amylase ass en Enzym dat d'Hydrolyse vu Stäerkt an Zocker katalyséiert. Amylase ass präsent am Spaut vu Mënschen an e puer aner Säugedéieren, wou et de chemesche Prozess vun der Verdauung ufänkt. Liewensmëttel déi grouss Quantitéiten u Stärk awer wéineg Zocker enthalen, wéi Rais a Gromperen, kënnen e bësse séisse Goût kréien, wa se geknaut ginn, well d'Amylase e puer vun hirem Stäerkt an Zocker degradéiert. D'Bauchspaicheldrüs an d'Salivdrüse maachen Amylase fir Nahrungsstärkelen an Disacchariden an Trisacchariden ze hydrolyséieren déi vun aneren Enzymen zu Glukos ëmgewandelt ginn fir dem Kierper Energie ze liwweren. Planzen an e puer Bakterien produzéieren och Amylase. Spezifesch Amylaseproteine ​​gi vu verschiddene griichesche Buschtawen designéiert. All Amylasen si Glycosidhydrolasen an handelen op α-1,4-glykosidesch Bindungen.
Amylolytesche Prozess: Amylolytesche Prozess oder Amylolyse ass d'Konversioun vu Stäerkt an Zocker duerch d'Aktioun vu Säuren oder Enzyme wéi Amylase.
Amyloméieren: Amylomaize war e Begrëff, deen an de spéide 1940er Jore vum Robert P. Bear vun der Bear Hybrids Corn Company zu Decatur, Illinois geprägt gouf, fir seng Entdeckung a kommerziell Zucht vun engem Maisstärk mat héijem (> 50%) Amylosgehalt ze beschreiwen, och héich Amylosestärke genannt. D'Entdeckung vum Amylomaize koum als Mutatioun an enger normaler Interlinn; aus där enger Mutatioun gouf eng ganz nei Zort Mais (Mais) entwéckelt.
Methylendioxycathinon: 3,4-Methylendioxycathinon ass en Empathogen a Stimulant vun de Phenethylamin-, Amphetamin- a Kathinonklassen an dem β-Keto Analog vu MDA.
Amylonot: Amylonotus ass eng Gattung vu Champignonen an der Famill Auriscalpiaceae. Et gouf fir d'éischt vum norwegesche Mykolog Leif Ryvarden am Joer 1975 beschriwwen.
Amyloodinium ocellatum: Amyloodinium ocellatum ass e kosmopolitescht Ectoparasit Dinoflagellat vu ville Waasserorganismen, déi a brakem a Mierwaasser Ëmfeld liewen. D'Dinoflagellat ass endemesch an temperéierten an tropesche Gebidder, an ass fäeg sech mat Erfolleg un eng Vielfalt vun ënnerschiddlechen Environnementer unzepassen an zu enger grousser Unzuel vun Hosten, a gouf a véier Phylen vun Waasserorganismen identifizéiert: Chordata, Arthropoda, Mollusca a Platyhelminthes. Ausserdeem ass et deen eenzegen Dinoflagellat dat fäeg ass Teleosten an Elasmobranchen z'infizéieren.
Amyloodinium ocellatum: Amyloodinium ocellatum ass e kosmopolitescht Ectoparasit Dinoflagellat vu ville Waasserorganismen, déi a brakem a Mierwaasser Ëmfeld liewen. D'Dinoflagellat ass endemesch an temperéierten an tropesche Gebidder, an ass fäeg sech mat Erfolleg un eng Vielfalt vun ënnerschiddlechen Environnementer unzepassen an zu enger grousser Unzuel vun Hosten, a gouf a véier Phylen vun Waasserorganismen identifizéiert: Chordata, Arthropoda, Mollusca a Platyhelminthes. Ausserdeem ass et deen eenzegen Dinoflagellat dat fäeg ass Teleosten an Elasmobranchen z'infizéieren.
Amylopektin: Amylopectin ass e waasslösleche Polysaccharid an héich verzweigelt Polymer vun α-Glukoseenheeten a Planzen. Et ass ee vun deenen zwee Komponente vum Stärk, deen aneren ass Amylose.
Limitéiert Dextrinase: Limitéiert Dextrinase ass en Enzym mam systemateschen Numm Dextrin 6-Alpha-Glucanohydrolase . Dëst Enzym katalyséiert d'Hydrolyse vu (1-> 6) -alpha-D-glukosidesche Verknëppelen an Alpha- a Beta-Grenzen Dextrine vun Amylopektin a Glycogen, am Amylopektin a Pullulan.
Amylo-alpha-1,6-Glukosidase: Amylo-alpha-1,6-Glucosidase ass en Enzym mat systemateschen Numm Glycogen Phosphorylase-Limit Dextrin 6-Alpha-Glucohydrolase . Dëst Enzym katalyséiert déi folgend chemesch Reaktioun Hydrolyse vu (1-> 6) -alpha-D-glukosidesche Branche Verknëppelen am Glykogen
Pullulanase: Pullulanase ass eng spezifesch Aart vu Glucanase, en amylolytescht Exoenzym, dat Pullulan degradéiert. Et gëtt als extrazellular, Zelloberfläche verankert Lipoprotein produzéiert vu Gramnegative Bakterien aus der Gatt Klebsiella . Typ I Pullulanasen attackéieren speziell α-1,6 Verknüpfungen, wärend Typ II Pullulanasen och fäeg sinn α-1,4 Verknëppelen ze hydrolyséieren. Et gëtt och vun e puer anere Bakterien an Archaea produzéiert. Pullulanase gëtt als Veraarbechtungshëllef an der Käreveraarbechtung Biotechnologie benotzt.
Amylopektin: Amylopectin ass e waasslösleche Polysaccharid an héich verzweigelt Polymer vun α-Glukoseenheeten a Planzen. Et ass ee vun deenen zwee Komponente vum Stärk, deen aneren ass Amylose.
Glykogen Lagerung Krankheet Typ IV: Glykogen Lagerung Krankheet Typ IV ass eng Form vu Glykogen Lagerung Krankheet, déi duerch en ugebuerene Feeler vum Metabolismus verursaacht gëtt. Et ass d'Resultat vun enger Mutatioun am GBE1 Gen, wat en Defekt am Glycogen-Verzweigungsenzym verursaacht. Dofir gëtt Glycogen net richteg gemaach an anormal Glykogenmoleküle sammelen sech an Zellen; am schwéiersten a kardiologeschen a Muskelzellen. D'Schwéierkraaft vun dëser Krankheet variéiert jee no der Quantitéit vum produzéierten Enzym. Glycogen Storage Disease Type IV ass autosomal recessiv, dat heescht datt all Elterendeel eng mutant Kopie vum Gen huet awer keng Symptomer vun der Krankheet weist. Et betrëfft 1 vun 800.000 Persounen weltwäit, mat 3% vun alle Glycogen Storage Diseases Typ IV.
Pica (Stéierung): Pica ass eng psychologesch Stéierung, déi sech duerch en Appetit fir Stoffer charakteriséiert, déi gréisstendeels net-nährlech sinn. D'Substanz kann biologesch sinn wéi Hoer (Trichophagie) oder Feeën (Koprophagie), natierlech wéi Äis (Pagophagie) oder Dreck (Geophagie), an anescht chemesch oder duerch Mënsch gemaach. De Begrëff staamt vum laténgesche Wuert pica ("Magpie"), aus dem Konzept datt Magpies bal alles iessen.
Amyloplast: Amyloplaste sinn eng Aart vu plastid, duebel-ëmgedeckten Organellen a Planzenzellen, déi a verschidde biologesch Weeër bedeelegt sinn. Amyloplaste si speziell eng Zort Leucoplast, eng Ënnerkategorie fir faarflos, net-pigmenthaltend Plastiden. Amyloplaste ginn a Wuerzelen a Späicherstoffer fonnt a späicheren a synthetiséiere Stärke fir d'Planz duerch d'Polymeriséierung vu Glukos. Stäresynthese setzt op den Transport vu Kuelestoff aus dem Cytosol, de Mechanismus duerch deen am Moment ënner Debatt ass.
Amyloplast: Amyloplaste sinn eng Aart vu plastid, duebel-ëmgedeckten Organellen a Planzenzellen, déi a verschidde biologesch Weeër bedeelegt sinn. Amyloplaste si speziell eng Zort Leucoplast, eng Ënnerkategorie fir faarflos, net-pigmenthaltend Plastiden. Amyloplaste ginn a Wuerzelen a Späicherstoffer fonnt a späicheren a synthetiséiere Stärke fir d'Planz duerch d'Polymeriséierung vu Glukos. Stäresynthese setzt op den Transport vu Kuelestoff aus dem Cytosol, de Mechanismus duerch deen am Moment ënner Debatt ass.
Amyloporie: Amyloporia ass eng Gattung vu fënnef Aarte vu Krustfungi an der Famill Polyporaceae. Säin Haaptënnerscheed charakteristescht ass d'Amyloid Reaktioun vun de Skelett Hyphen, och wann e puer Autoren dëst net als genuch ugesinn fir d' Amyloporie vun der verwandter Gattung Antrodia z'ënnerscheeden .
Amyloporiella: Amyloporiella ass eng Gattung vu Pilzen an der Famill Polyporaceae.
Amylora: Amylora ass eng Gattung vu licheniséierte Pilze an der Famill Trapeliaceae. Dëst ass eng monotyp Gatt, déi déi eenzeg Spezies Amylora cervinocuprea enthält .
Amylora: Amylora ass eng Gattung vu licheniséierte Pilze an der Famill Trapeliaceae. Dëst ass eng monotyp Gatt, déi déi eenzeg Spezies Amylora cervinocuprea enthält .
Amylose: Amylose ass e Polysaccharid aus α- D -Glukoseenheeten, matenee verbonnen duerch α (1 → 4) glycosidesch Bindungen. Et ass ee vun deenen zwee Komponente vum Stärk, wat ongeféier 20-30% ausmécht. Wéinst senger dicht verpackter helesch Struktur ass Amylose méi resistent géint d'Verdauung wéi aner Stärmolekülen an ass dofir eng wichteg Form vu resistent Stäerkt.
Amylosporomyces: Amylosporomyces ass eng Gattung vu Pilze an der Stereaceae Famill.
Amylosporus: Amylosporus ass eng Gattung vu Pilze an der Famill Bondarzewiaceae. D'Gatt enthält fënnef Arten déi wäit an tropesche Regiounen verdeelt sinn.
Amylostereum: Amylostereum ass déi eenzeg Gattung an der Pilzfamill Amylostereaceae . D'Gattung enthält de Moment véier saprotrophesch a parasitesch Arten, déi vum liewegen oder doutem Holz liewen. D'Amylostereaceae verursaache wäiss Rot am Holz andeems d'Gewëssekomponent Lignin zerfält. Si produzéiere krustähnlech, deelweis gewellt Uebstkierper op der Uewerfläch vu infizéiert Beem, déi ähnlech sinn wéi déi vu Stereum Spezies produzéiert.
Amylostereum: Amylostereum ass déi eenzeg Gattung an der Pilzfamill Amylostereaceae . D'Gattung enthält de Moment véier saprotrophesch a parasitesch Arten, déi vum liewegen oder doutem Holz liewen. D'Amylostereaceae verursaache wäiss Rot am Holz andeems d'Gewëssekomponent Lignin zerfält. Si produzéiere krustähnlech, deelweis gewellt Uebstkierper op der Uewerfläch vu infizéiert Beem, déi ähnlech sinn wéi déi vu Stereum Spezies produzéiert.
Amylostereum areolatum: Amylostereum areolatum ass eng Aart vu Krustpilz. Ursprénglech Thelephora areolata am Joer 1828 genannt, krut en hiren aktuellen Numm vum franséische Mykolog Jacques Boidin am Joer 1958.
Amylostereum chailletii: Amylostereum chailletii ass eng Aart vu Krustpilz. Et gouf ursprénglech am Joer 1822 als Thelephora chailletii vum Christian Hendrik Persoon am Joer 1822 beschriwwen, a krut säin aktuellen Numm wéi et an den Amylostereum vum Jacques Boidin am Joer 1958 geplënnert gouf. Et verursaacht e wäisse Rot, besonnesch a Fichten a Fiersorten.
Amylostereum ferreum: Amylostereum ferreum ass eng Aart vu Krustpilz an der Famill Amylostereaceae.
Amylostereum laevigatum: Amylostereum laevigatum ass eng Aart vu Krustpilz an der Famill Amylostereaceae. Ursprénglech Thelephora laevigata vum Elias Fries am Joer 1828 genannt, krut säin aktuellen Numm wéi en 1958 vun der franséischer Mykologin Jacques Boidin an d'Gattung Amylostereum transferéiert gouf.
Peniophora sacrata: Peniophora sacrata ass eng Aart vu Pilz an der Famill Peniophoraceae. E Planzepathogen, de Pilz verursaacht Peniophora Root a Stammkriibs op Äppelbam.
Amylosucrase: An Enzymologie ass en Amylosucrase en Enzym dat d'chemesch Reaktioun katalyséiert Saccharose + (1,4-alpha-D-Glucosyl) n D-Fruktose + (1,4-alpha-D-Glucosyl) n + 1
Amylotheca: Amylotheca ass eng Gattung vun hemi-parasitären Arier Sträicher an der Famill Loranthaceae, fonnt zu Borneo, Malaysia, Neikaledonien, Neuguinea, Australien, Sumatra, Thailand a Vanuatu.
Bedeitunge vu kleng Planéitennimm: 9001–10000:
Amyloxenasma: Amyloxenasma ass eng Gattung vu Corticioid Pilze an der Famill Amylocorticiaceae. Déi wäit verdeelt Gattung enthält sechs Arten.
Olivetol: Olivetol , och bekannt als 5-Pentylresorcinol oder 5-Pentyl-1,3-Benzenediol , ass eng organesch Verbindung déi a bestëmmten Aarten vu Flechten fonnt gëtt; et ass och e Virleefer a verschiddene Synthese vun Tetrahydrocannabinol.
Amylnitrit: Amylnitrit ass eng chemesch Verbindung mat der Formel C 5 H 11 ONO. Eng Vielfalt vun Isomer si bekannt, awer si all hunn eng Amylgrupp un d'Nitritfunktional Grupp. D'Alkylgrupp ass onreaktiv an d'chemesch a biologesch Eegeschafte sinn haaptsächlech wéinst der Nitritgrupp. Wéi aner Alkylnitriten, ass Amylnitrit bioaktiv bei Säugereien, als Vasodilatator, wat d'Basis vu senger Benotzung als Rezeptmedizin ass. Als Inhalant huet et och e psychoaktiven Effekt, wat dozou gefouert huet datt säi Fräizäitgebrauch mat sengem Geroch als dee vun ale Strëmp oder dreckeg Féiss beschriwwe gëtt. Et gëtt och als Banapple Gas bezeechent .
Amitriptyline: Amitriptyline , ënner dem Markennumm Elavil verkaaft ënner anerem, ass en tricycleschen Antidepressivum haaptsächlech benotzt fir eng grouss depressiv Stéierung ze behandelen an eng Vielfalt vu Schmerzsyndromen vun neuropathesche Schmerz bis Fibrromyalgie bis Migräne a Spannung Kappwéi. Wéinst der Heefegkeet an der Prominenz vun Nebenwirkungen gëtt Amitriptylin allgemeng als eng zweetlinneg Therapie fir dës Indikatiounen ugesinn.
Stärke: Stäerkt oder Amylum ass e polymert Kohlenhydrat, dat aus ville Glukoseenheeten besteet, déi mat glykosidesche Bindunge verbonne sinn. Dëse Polysaccharid gëtt vun de meeschte grénge Planze produzéiert fir Energie ze späicheren. Et ass dat heefegst Kohlenhydrat a mënschlechen Diäten a gëtt a grousse Quantitéiten a Grondnahrungsmëttel wéi Kartoffel, Mais (Mais), Reis, Weess a Kassava (Maniok) enthale gelooss.
Bedeitunge vu klenge Planéitennimm: 10001–11000:
Harpalykos: An der griichescher Mythologie kann den Numm Harpalycus bezeechnen: Den Harpalycus, Kinnek vun den Amymnei an Thrakien, Papp vum Harpalyce, deen hien als e gewaltege Krieger a säin eegene geplangten Nofolger erzunn huet. Hie gouf vum rebellesche Vollek ëmbruecht. Harpalycus, ee vun de Jongen vum Lycaon. Den Harpalycus, Jong vum Hermes an dem Heracles 'Instrukter am Boxen. Harpalycus, en Zaldot an der Aeneas Arméi ëmbruecht vum Camilla.
Bedeitunge vu kleng Planéitennimm: 22001-23000:
Amymoma: Amymoma pulchella ass eng Aart vu Käfer an der Famill Cerambycidae, an déi eenzeg Spezies an der Gattung Amymoma . Et gouf vum Francis Polkinghorne Pascoe am Joer 1866 beschriwwen.
Amymoma: Amymoma pulchella ass eng Aart vu Käfer an der Famill Cerambycidae, an déi eenzeg Spezies an der Gattung Amymoma . Et gouf vum Francis Polkinghorne Pascoe am Joer 1866 beschriwwen.
Amymone: An der griichescher Mythologie war Amymone eng Duechter vum Danaus, Kinnek vu Libyen an Europa, eng Kinnigin. Als "blameless" Danaid identifizéiert hiren Numm hatt als vläicht identesch mam Hypermnestra, och deen Danaid deen hiren egyptesche Mann net op hirer Hochzäitsnuecht ëmbruecht huet, wéi hir 49 Schwësteren dat gemaach hunn. Den Autor vun der Bibliotheca , a senger Lëscht vun den Nimm fir d'Danaiden, schwätzt awer Hypermnestra an Amymone awer.
D'U Suppliants (Aeschylus): D'Suppliants , och genannt The Suppliant Maidens , The Suppliant Women , oder Supplices ass e Stéck vum Aeschylus. Et gouf wuel fir d'éischt "nëmmen e puer Joer virdrun zu der Orestea , déi 458 v. Chr. Erausbruecht gouf." Et schéngt dat éischt Spill an enger Tetralogie ze sinn, heiansdo als Danaid Tetralogie bezeechent , woubäi wahrscheinlech déi verluer Stécker D'Ägypter , an d'Duechter vum Danaus , an d'Satyr spillen Amymone . Et gouf laang als dat éischt iwwerlieft Spill vum Aeschylus geduecht wéinst der relativ anachronistescher Funktioun vum Chouer als Protagonist vum Drama. Wéi och ëmmer, Beweiser, déi an der Mëtt vum 20. Joerhonnert entdeckt goufen, weisen datt et ee vun den Aeschylos senge leschten Theaterstécker ass, definitiv no de Perser an eventuell no Seven Against Thebes . "Déi op d'mannst déi nom Stil, der Einfachheet vum Plot, dem Manktem u Personnagen, an der Iwwerherrschung vun der chorescher Handlung beurteelen, wäerten zéckt net ze gleewen datt d' Suppliants méi wéi zéng Joer nom Prometheus , de Perser a Siwen géint Theben . Et kann ee bemierken, awer net als Beweis vum Datum, datt d'Spill éischter eng Melodrama ass wéi eng Tragödie. Et geet glécklech op, an huet keen aneren Usproch op dësen Titel wéi vum Pathos begeeschtert an nohalteg vun der hëlleflos Zoustand vun de flüchtege Meedercher an engem frieme Land. Am Grousse Ganzen ass et éischter e gutt Spill; an och wann et e schlechten Numm ënner Geléiert krut op der Partitur vu senge ville Korruptiounen, awer et ass eng Gnod an eng Dignitéit an der Refrenen, an eng allgemeng Zäertlechkeet, Tugend a Konschtlosegkeet an de Personnagen, déi der ganzer Kompositioun e ganz angenehmen Toun vermëttelen. "
Amymusu Jones: Den Amymusu K. Jones ass e liberianesche Jurist an déi éischt Fra als Magistrat vum Monrovia Magisterial Court am Joer 1994 a war de längsten Circuit Riichter vum Grand Cape Mount County. Si huet sech am Déngscht am Joer 2018 zréckgezunn a stierft 30 Deeg méi spéit.
Amyn Aga Khan: De Prënz Amyn Muhammad Aga Khan ass de jéngere Brudder vum Aga Khan IV, Imam vun der Nizari Isma'ili Sekt vum Shia Islam. Hien ass de Jong vum Prënz Aly Khan an der Prinzessin Tajuddawlah Aga Khan.
Amyn Aga Khan: De Prënz Amyn Muhammad Aga Khan ass de jéngere Brudder vum Aga Khan IV, Imam vun der Nizari Isma'ili Sekt vum Shia Islam. Hien ass de Jong vum Prënz Aly Khan an der Prinzessin Tajuddawlah Aga Khan.
Amyna: Amyna ass eng Gattung vu Motten aus der Famill Noctuidae, déi vum Achille Guenée 1852 opgeriicht gouf.
Amyna amplificans: Amyna amplificans ass eng Motz an der Famill Noctuidae, déi fir d'éischt vum Francis Walker am Joer 1858 beschriwwe gouf. Et gëtt aus Guatemala a Costa Rica a Venezuela fonnt. En eenzelt Exemplar gouf an den Huachuca Bierger am südëstlechen Arizona gesammelt.
Amyna apicalis: Amyna apicalis ass e Motten aus der Famill Noctuidae. Et gëtt a Queensland fonnt.
Osiriaca: Osiriaca ass eng monotyp Motz Gattung vun der Famill Crambidae beschriwwen vum Francis Walker am Joer 1866. Seng eenzeg Aart, Osiriaca ptousalis , beschriwwen vum selwechten Auteur am Joer 1859, ass aus Australien bekannt.